Millisel valgustruktuuri tasemel on alfa-heeliksid ja beeta-volditud lehed?
Millisel valgustruktuuri tasemel on alfa-heeliksid ja beeta-volditud lehed?

Video: Millisel valgustruktuuri tasemel on alfa-heeliksid ja beeta-volditud lehed?

Video: Millisel valgustruktuuri tasemel on alfa-heeliksid ja beeta-volditud lehed?
Video: Заряжай! с 0 до Мастера Спорта. Методика БКМ. #tabletennis #настольныйтеннис #multiball 2024, Mai
Anonim

Esmane valkude struktuur on lihtsalt peptiidsidemetega omavahel seotud aminohapete järjekord a polüpeptiidahel. Teisene struktuur viitab alfa-heeliksid ja beeta-volditud lehed mis on loodud polüpeptiidi osades vesiniksidemega.

Millise valgu struktuuri tasemega on sellega seoses seotud alfa-heeliksi ja beeta-volditud leht?

Sekundaarne struktuur Sekundaarstruktuuride levinumad tüübid on α-heeliksid ja β-volditud leht. Mõlemat struktuuri hoiavad vormis vesiniksidemed, mis moodustuvad ühe aminohappe karbonüül-O ja teise aminohappe amino-H vahel.

Samamoodi, mille poolest erineb alfa-heeliks beetavolditud lehest? The alfa spiraal on polüpeptiidahel, mis on vardakujuline ja keerdunud vedrutaolise struktuuriga, mida hoiavad vesiniksidemed. Beta plisseeritud lehed on valmistatud beeta ahelad, mis on külgmiselt ühendatud kahe või enama vesiniksidemega, moodustades selgroo. Iga beeta ahel või ahel koosneb 3 kuni 10 aminohappejäägist.

Mis tüüpi interaktsioon stabiliseerib sel viisil valkude α-heeliksi ja β-volditud lehtstruktuure?

peptiidsidemed. polaarsed sidemed.

Mis on alfa-heeliksid ja beeta-volditud lehed?

Valgu sekundaarne struktuur Kaks kiulist struktuuri alfa spiraal , ja beeta volditud leht , mis on raku struktuurikomponendid. The alfa spiraal moodustub polüpeptiidahelate keerdumisel spiraaliks. The beeta volditud leht on polüpeptiidahelad, mis jooksevad kõrvuti.

Soovitan: